แอนติเจน Ag สารประกอบที่มีลักษณะทางเคมีต่างกัน เปปไทด์ คาร์โบไฮเดรต โพลีฟอสเฟต สเตียรอยด์ที่ระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายอาจมองว่าเป็นสิ่งแปลกปลอม ดังนั้น แอนติเจนจึงเป็นสารที่มีสัญญาณของข้อมูลทางพันธุกรรมของคนต่างด้าว คำว่าอิมมูโนเจนยังใช้เป็นคำพ้องความหมาย โดยนัยว่าอิมมูโนเจนมีความสามารถในการกระตุ้น การตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกัน ท้ายที่สุดจะนำไปสู่การพัฒนาของภูมิคุ้มกันที่ได้มา

ความสามารถในการทำให้เกิดการตอบสนองดังกล่าว เช่น การก่อตัวของแอนติบอดีและการแพ้ การได้มาโดยร่างกายของความไวต่อ แอนติเจนไม่ได้มีอยู่ในโมเลกุลแอนติเจนทั้งหมด แต่เฉพาะในส่วนพิเศษเท่านั้นที่เรียกว่า ดีเทอร์มิแนนต์แอนติเจนหรือเอพิโทปในโปรตีน Ags ส่วนใหญ่ดีเทอร์มิแนนต์ดังกล่าวถูกสร้างขึ้น โดยลำดับของเรซิดิวกรดอะมิโน 4 ถึง 8 ตัว และในพอลิแซ็กคาไรด์ แอนติเจนโดยเรซิดิวเฮกโซส 3 ถึง 6 ตัว

จำนวนของดีเทอร์มิแนนต์สำหรับสารหนึ่งชนิดอาจแตกต่างกัน ดังนั้น ไข่อัลบูมินจึงมีอย่างน้อย 5 ตัว พิษคอตีบมีอย่างน้อย 80 และไทโรโกลบูลินมีมากกว่า 40 มี แอนติเจนจากภายนอก แอนติเจนที่เข้าสู่ร่างกายจากภายนอก และภายในร่างกายออโตแอนติเจนเป็นเซลล์ของร่างกาย รวมทั้งแอนติเจนที่ก่อให้เกิดอาการแพ้ สารก่อภูมิแพ้ แอนติบอดี AT เป็นโปรตีนชนิดพิเศษที่ละลายน้ำได้ ซึ่งมีโครงสร้างทางชีวเคมีจำเพาะ อิมมูโนโกลบูลินซึ่งมีอยู่ในซีรัมในเลือด

รวมถึงของเหลวทางชีวภาพอื่นๆ และออกแบบมาเพื่อจับแอนติเจน แอนติบอดีจับแอนติเจน คุณสมบัติที่สำคัญและเป็นเอกลักษณ์ของแอนติบอดีซึ่งแตกต่างจาก TCR คือความสามารถในการผูก แอนติเจนโดยตรงในรูปแบบที่แทรกซึมเข้าสู่ร่างกาย ในเวลาเดียวกันไม่จำเป็นต้องมีกระบวนการเผาผลาญอาหารเบื้องต้น ของแอนติเจนดังนั้นแอนติบอดีจึงเป็นปัจจัยเดียว ในการปกป้องร่างกายในทันที เช่น จากพิษรุนแรง งูกัด แมงป่อง ผึ้ง

แอนติบอดีจำเพาะสังเคราะห์เฉพาะโคลนบีลิมโฟไซต์เท่านั้น ในระหว่างการสร้างความแตกต่างบีลิมโฟไซต์แต่ละเซลล์ และเซลล์ลูกสาวที่เกิดจากไมโทติคัล โคลนของบีลิมโฟไซต์จะกลายเป็นความสามารถในการสังเคราะห์ตัวแปร แอนติบอดีเดียว บนพื้นฐานของโครงสร้างของแอนติเจน โปรตีนแอนติเจนของเชื้อของโมเลกุล นั่นคือโคลนของการสังเคราะห์ทางอิมมูโนโกลบูลิน แอนติบอดีจำนวนมาก ในเวลาเดียวกันบีลิมโฟไซต์ทั้งชุดของร่างกาย

ซึ่งสามารถสังเคราะห์แอนติบอดีที่หลากหลายที่น่าทึ่ง ประมาณ 106 ถึง 109 แต่โดยพื้นฐานแล้วมันเป็นไปไม่ได้ที่จะคำนวณอย่างแม่นยำว่า Ags ที่แตกต่างกันจำนวนเท่าใดที่สามารถจับแอนติบอดีหนึ่งตัวได้ อิมมูโนโกลบูลินแอนติบอดีทั้งหมดเป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างทุติยภูมิทรงกลม ซึ่งเป็นเหตุให้โมเลกุลประเภทนี้เรียกว่าอิมมูโนโกลบูลิน อิมมูโนโกลบูลินถูกกำหนดให้กับอิมมูโนโกลบูลินซูเปอร์แฟมิลี ซึ่งรวมถึงโปรตีน MHC โมเลกุลการยึดเกาะบางชนิด

TCR,Rc ที่แยกจากกันสำหรับไซโตไคน์ สำหรับ IL-1 ชนิด I และ II, IL-6,M-CSF Rc สำหรับชิ้นส่วน Ig Fc โมเลกุลของเมมเบรน CD3,CD4,CD8,CD80 อิมมูโนโกลบูลิน อิมมูโนโกลบูลินคลาสของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับโครงสร้าง ที่มีสายโซ่โพลีเปปไทด์ 2 ประเภทที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำและหนักด้วยมีน้ำหนักโมเลกุลสูง โซ่ทั้งสี่เชื่อมโยงเข้าด้วยกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ แผนผังของโครงสร้างของโมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินโมโนเมอร์

คลาสอิมมูโนโกลบูลิน ตามลักษณะโครงสร้างและแอนติเจนของสาย H Ig ถูกแบ่งย่อยตามลำดับของเนื้อหาที่เกี่ยวข้องในเลือดออกเป็น 5 คลาสของแอนติบอดี IgG 80 เปอร์เซ็นต์ IgA 15 เปอร์เซ็นต์ IgM 10 เปอร์เซ็นต์ IgD น้อยกว่า 0.1 เปอร์เซ็นต์ IgE น้อยกว่า 0.01 เปอร์เซ็นต์ อักษรละตินตัวพิมพ์ใหญ่ทางด้านขวาของ Ig หมายถึงส่วนหนึ่งของแต่ละสายยื่นออกมาเหนือพื้นผิวของเยื่อหุ้มเซลล์ สายโซ่ประกอบด้วยบริเวณเมมเบรนและชิ้นส่วนขนาดเล็กในไซโตพลาสซึม

บริเวณที่จับกับ Ar ของโมเลกุล TCR ประกอบด้วยสองสาย α และ β แต่ละสายถูกแสดงแทนโดยโดเมนที่คล้าย Ig ภายนอกเซลล์สองโดเมนที่ทำให้เสถียรโดยพันธะ SS ปลาย NH ภายนอกเซลล์ที่แปรผันได้ และปลาย COOH ที่เสถียรของไซโทพลาสซึม กลุ่ม SH ที่มีอยู่ในชิ้นส่วนไซโตพลาสซึมของสาย α สามารถโต้ตอบกับเมมเบรนหรือโปรตีนไซโตพลาสซึม D โมโนเมอร์ของโมเลกุล IgM ถูกรวมไว้ในพลาสมาเมมเบรนของบีลิมโฟไซต์ ซึ่งเป็นตัวรับสำหรับ แอนติเจน

โครงสร้างโมเลกุลของ TCR นั้นคล้ายกันมากกับโครงสร้างของโมเลกุล MHC และ Ig คลาสอิมมูโนโกลบูลิน M,G,A,E หรือ D โมเลกุล IgG,IgD และ IgE เป็นโมโนเมอร์ IgM เพนทาเมอร์ โมเลกุล IgA ในซีรัมในเลือดคือโมโนเมอร์

และในของเหลวที่ถูกขับออกมา น้ำตา น้ำลาย การหลั่งของเยื่อเมือกจะเป็นไดเมอร์ คลาสย่อยอิมมูโนโกลบูลินในคลาส G และ A มีคลาสย่อยหลายคลาส G1,G2,G3,G4 และ A1,A2 ไอโซไทป์คลาสและคลาสย่อยของอิมมูโนโกลบูลิน

ซึ่งเรียกอีกอย่างว่าไอโซไทป์ ซึ่งเหมือนกันในทุกบุคคลของสปีชีส์ที่กำหนดอัลโลไทป์ อิมมูโนโกลบูลินอัลลิลแต่ละชนิดภายในไอโซไทป์เดียวกันเรียกว่าอัลโลไทป์ ตามความจำเพาะของแอนติเจน แอนติบอดีถูกจำแนกตามลักษณะเฉพาะต่างๆ โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินชิ้นส่วนของโมเลกุล Ig โดยการตัดแยกย่อยโปรตีนของโมเลกุล Ig ที่ตามด้วยโครมาโตกราฟีการแลกเปลี่ยนไอออน สามารถได้รับชิ้นส่วน 3 ชิ้น ชิ้นส่วน Fc และชิ้นส่วน Fab 2 ชิ้น

ชิ้นส่วน Fab แฟรกเมนต์ การจับแอนติเจนชิ้นส่วนที่มีผลผูกพันแอนติเจน ชิ้นส่วนที่เหมือนกันสองชิ้นที่ยังคงความสามารถในการจับแอนติเจน แฟรกเมนต์ Fc แฟรกเมนต์คงที่หรือตกผลึกได้ แฟรกเมนต์คงที่ไม่จับคู่ ตกผลึกง่ายชิ้นส่วน Fc ของอิมมูโนโกลบูลินภายในไอโซไทป์เดียวกันนั้นเหมือนกันทุกประการ โดยไม่คำนึงถึงความจำเพาะของแอนติบอดีสำหรับแอนติเจน พวกเขาให้การทำงานร่วมกันของสารเชิงซ้อน แอนติเจน แอนติบอดีกับระบบเสริมฟาโกไซต์

บทควาทที่น่าสนใจ :  นกเลิฟเบิร์ด โรคที่พบบ่อยที่สุดของนกแก้วและวิธีตรวจสอบสุขภาพของนกเลิฟเบิร์ด